Bedankt voor het vertrouwen het afgelopen jaar! Om jou te bedanken bieden we GRATIS verzending (in België) aan op alles gedurende de hele maand januari.

Afhalen na 1 uur in een winkel met voorraad
In januari gratis thuislevering in België
Ruim aanbod met 7 miljoen producten

Bedankt voor het vertrouwen het afgelopen jaar! Om jou te bedanken bieden we GRATIS verzending (in België) aan op alles gedurende de hele maand januari.

Afhalen na 1 uur in een winkel met voorraad
In januari gratis thuislevering in België
Ruim aanbod met 7 miljoen producten

Winkels

Verlanglijstje

Winkels

Verlanglijstje

Zoeken

Volg ons op

140 winkels

Wist je dat er in Vlaanderen voor iedereen een Standaard Boekhandel is binnen een straal van 7 km?

Vind hier een winkel

€ 68,95

+ 137 punten

Levertermijn 1 à 4 weken

Eenvoudig bestellen

Veilig betalen

In januari gratis thuislevering in België (via bpost)

Gratis levering in je Standaard Boekhandel

Omschrijving

The majority of ATP, the carrier of energy in the living world, is generated by the ATP synthase. The enzyme complex converts energy from the transmembrane electrochemical gradient into rotation by an H+ or Na+ current through the F0 part. The rotation is transmitted to the F1 part, where ATP is formed from ADP and Pi. The present thesis aimed to elucidate the requirements for torque generation during ATP synthesis in the holoenzyme as well as in the isolated F0 part. To achieve this, a quantitative H+ transport assay was established. Furthermore, the Na+-dependent enzyme from P. modestum and the H+- dependent ATP synthase from E. coli were compared with respect to torque generation and ATP synthesis. We observed that a small ion concentration gradient was indispensable for ATP synthesis in both enzymes. Much more surprising was the observation that ~ 100 times higher Na+ or H+ concentrations were required for synthesis than hydrolysis of ATP. For the first time the ion concentration at the periplasmic side was recognized as critical determinant for ATP synthesis. Based on these data an model the F-type ATPases is presented.