Standaard Boekhandel gebruikt cookies en gelijkaardige technologieën om de website goed te laten werken en je een betere surfervaring te bezorgen.
Hieronder kan je kiezen welke cookies je wilt inschakelen:
Technische en functionele cookies
Deze cookies zijn essentieel om de website goed te laten functioneren, en laten je toe om bijvoorbeeld in te loggen. Je kan deze cookies niet uitschakelen.
Analytische cookies
Deze cookies verzamelen anonieme informatie over het gebruik van onze website. Op die manier kunnen we de website beter afstemmen op de behoeften van de gebruikers.
Marketingcookies
Deze cookies delen je gedrag op onze website met externe partijen, zodat je op externe platformen relevantere advertenties van Standaard Boekhandel te zien krijgt.
Je kan maximaal 250 producten tegelijk aan je winkelmandje toevoegen. Verwijdere enkele producten uit je winkelmandje, of splits je bestelling op in meerdere bestellingen.
CAMP factor is a 25kDa extracellular protein originating from Streptococcus agalactiae (Group B streptococci) that constitutes of 226 amino acid residues. The main characteristic of CAMP factor is that it is a pore-forming toxin (PFT). The typical mechanism of pore formation of PFTs comprises of three main stages, namely binding of toxin monomers to the membrane surface, oligomerization of the monomers on the cell membrane, and lastly the insertion of oligomers into the membrane. This book focuses on second stage, and investigates the oligomerisation of CAMP factor on sheep red blood cell membranes. The hemolytic activity of CAMP factor is known to be considerably enhanced by the interaction with sphingomyelinase from Staphylococcus aureus. In this study, focus has been laid on understanding the role of sphingomyelinase in the oligomerisation step. Förster resonance energy transfer (FRET) studies have been used to obtain experimental data. The target audience include students and academicians in the field of Chemistry.