Standaard Boekhandel gebruikt cookies en gelijkaardige technologieën om de website goed te laten werken en je een betere surfervaring te bezorgen.
Hieronder kan je kiezen welke cookies je wilt inschakelen:
Technische en functionele cookies
Deze cookies zijn essentieel om de website goed te laten functioneren, en laten je toe om bijvoorbeeld in te loggen. Je kan deze cookies niet uitschakelen.
Analytische cookies
Deze cookies verzamelen anonieme informatie over het gebruik van onze website. Op die manier kunnen we de website beter afstemmen op de behoeften van de gebruikers.
Marketingcookies
Deze cookies delen je gedrag op onze website met externe partijen, zodat je op externe platformen relevantere advertenties van Standaard Boekhandel te zien krijgt.
Je cadeautjes zeker op tijd in huis hebben voor de feestdagen? Kom langs in onze winkels en vind het perfecte geschenk!
Afhalen na 1 uur in een winkel met voorraad
Gratis thuislevering in België vanaf € 30
Ruim aanbod met 7 miljoen producten
Je cadeautjes zeker op tijd in huis hebben voor de feestdagen? Kom langs in onze winkels en vind het perfecte geschenk!
Je kan maximaal 250 producten tegelijk aan je winkelmandje toevoegen. Verwijdere enkele producten uit je winkelmandje, of splits je bestelling op in meerdere bestellingen.
Specialized transport proteins in the lipid bilayer perform the translocation of solutes across biological membranes. The prokaryotic L-carnitine/Gamma-butyrobetaine transporter CaiT is a member of the betaine/carnitine/choline transporter (BCCT) family. However, CaiT is an interesting exception within the BCCT family since the transporter functions as a Na+- and H+- independent antiporter, while most members of the BCCT family require either an additional sodium ion or a proton to transport substrates into the cell. The three-dimensional X-ray crystal structure of CaiT reveals two different substrate-binding sites within the protein and provides insights into important residues that directly interact with the two substrates L-carnitine and Gamma-butyrobetaine and enable substrate binding and transport without the need of an additional cation. The comparison of two three-dimension CaiT structures in two different states together with results obtained from functional studies allowed the formulation of a model for the allosterically regulated substrate/product antiport mechanism in CaiT, which is also very likely conserved in eukaryotic L-carnitine transporters.