Standaard Boekhandel gebruikt cookies en gelijkaardige technologieën om de website goed te laten werken en je een betere surfervaring te bezorgen.
Hieronder kan je kiezen welke cookies je wilt inschakelen:
Technische en functionele cookies
Deze cookies zijn essentieel om de website goed te laten functioneren, en laten je toe om bijvoorbeeld in te loggen. Je kan deze cookies niet uitschakelen.
Analytische cookies
Deze cookies verzamelen anonieme informatie over het gebruik van onze website. Op die manier kunnen we de website beter afstemmen op de behoeften van de gebruikers.
Marketingcookies
Deze cookies delen je gedrag op onze website met externe partijen, zodat je relevantere communicatie op onze eigen website en relevantere advertenties van Standaard Boekhandel op externe platformen te zien krijgt.
Je kan maximaal 250 producten tegelijk aan je winkelmandje toevoegen. Verwijdere enkele producten uit je winkelmandje, of splits je bestelling op in meerdere bestellingen.
The matrix metalloproteinases (MMPs) are a large family of enzymes that breakdown different components of the extracellular matrix. Their catalytic activity is dependent a metal ion, usually zinc. This issue of the Protein Profiles covers the sequence information, three-dimensional structures, activation, protein substrates, specificity requirements, inhibition, and biological roles of all the currently identified MMPs. The action of these enzymes must be carefully regulated. One way the cell does this, is by releasing inhibitory molecules known as tissue inhibitors of metalloproteinases (TIMPs). This volume contains information on the sequences, three-dimensional structures, and biological roles of the 4 known classes of TIMP. Matrix metalloproteinases will therefore be an invaluable source of data for all researchers interested in MMPs and TIMPs.