Standaard Boekhandel gebruikt cookies en gelijkaardige technologieën om de website goed te laten werken en je een betere surfervaring te bezorgen.
Hieronder kan je kiezen welke cookies je wilt inschakelen:
Technische en functionele cookies
Deze cookies zijn essentieel om de website goed te laten functioneren, en laten je toe om bijvoorbeeld in te loggen. Je kan deze cookies niet uitschakelen.
Analytische cookies
Deze cookies verzamelen anonieme informatie over het gebruik van onze website. Op die manier kunnen we de website beter afstemmen op de behoeften van de gebruikers.
Marketingcookies
Deze cookies delen je gedrag op onze website met externe partijen, zodat je op externe platformen relevantere advertenties van Standaard Boekhandel te zien krijgt.
Je kan maximaal 250 producten tegelijk aan je winkelmandje toevoegen. Verwijdere enkele producten uit je winkelmandje, of splits je bestelling op in meerdere bestellingen.
Das Endoplasmatische Retikulum ist der Syntheseort von Antikörpern. Die Faltung und Assemblierung dieser komplexen, disulfidverbrückten Proteine ist von großer Wichtigkeit für höhere Eukaryonten. Viele Faltungshelfer sind direkt oder indirekt an der Faltung von Antikörpern beteiligt. Proteindisulfidisomerasen sind für die Ausbildung und Umlagerung von Disulfiden verantwortlich, Hsp70- und Hsp90-Homologe Bip bzw. Grp94 verhindern Aggregation. Weiterhin werden diese Proteine durch eine Anzahl von Interaktionspartnern unterstützt, diese Aufgaben auszuführen. In dieser Arbeit wurde in einem zellfreien auf E. coli basierenden Expressionssystem die Synthese eines vollständig assemblierten IgG etabliert. Zudem wurde der Einfluss verschiedener ER-residenter Faltungshelfer auf die Rückfaltung des Fab-Fragmentes des IgG untersucht und Grp94 strukturell und funktionell charakterisiert.