Standaard Boekhandel gebruikt cookies en gelijkaardige technologieën om de website goed te laten werken en je een betere surfervaring te bezorgen.
Hieronder kan je kiezen welke cookies je wilt inschakelen:
Technische en functionele cookies
Deze cookies zijn essentieel om de website goed te laten functioneren, en laten je toe om bijvoorbeeld in te loggen. Je kan deze cookies niet uitschakelen.
Analytische cookies
Deze cookies verzamelen anonieme informatie over het gebruik van onze website. Op die manier kunnen we de website beter afstemmen op de behoeften van de gebruikers.
Marketingcookies
Deze cookies delen je gedrag op onze website met externe partijen, zodat je op externe platformen relevantere advertenties van Standaard Boekhandel te zien krijgt.
Je kan maximaal 250 producten tegelijk aan je winkelmandje toevoegen. Verwijdere enkele producten uit je winkelmandje, of splits je bestelling op in meerdere bestellingen.
Synthesis and characterization of dumbbell oligonucleotides containing loops of phosphodiester , two/ three trimethylene, C3 moieties in each loop and phosphorothioate linkages is described. Incubation of dumbbell oligonucleotides containing loops of phosphorothioate with S-1 did not result in significant cleavage. Binding of dumbbell oligonucleotides to MoMuL Virus reverse transcriptase was evaluated by PAGE band mobility shift assays. Dissociation constants evaluated using PAGE band mobility shift assays were of the order of 10-7. Investigation of inhibition of RNase H activity of reverse transcriptase showed that the dumbbell oligonucleotides containing loops of phosphorothioate are better inhibitor of the retroviral RNase H activity than the dumbbell oligonucleotides containing loops of phosphodiester , two/ three trimethylene, C3 moieties in each loop. Our studies demonstrated that the oligonucleotides containing loops of phosphorothioate displays an IC50 of 18- 25 nM in its inhibition on the reverse transcriptase RNase H activity, a magnitude lower than that of first nucleotide reverse transcriptase of HIV-1, tenofovir, introduced by Gilead Science in the market.