Standaard Boekhandel gebruikt cookies en gelijkaardige technologieën om de website goed te laten werken en je een betere surfervaring te bezorgen.
Hieronder kan je kiezen welke cookies je wilt inschakelen:
Technische en functionele cookies
Deze cookies zijn essentieel om de website goed te laten functioneren, en laten je toe om bijvoorbeeld in te loggen. Je kan deze cookies niet uitschakelen.
Analytische cookies
Deze cookies verzamelen anonieme informatie over het gebruik van onze website. Op die manier kunnen we de website beter afstemmen op de behoeften van de gebruikers.
Marketingcookies
Deze cookies delen je gedrag op onze website met externe partijen, zodat je op externe platformen relevantere advertenties van Standaard Boekhandel te zien krijgt.
Je kan maximaal 250 producten tegelijk aan je winkelmandje toevoegen. Verwijdere enkele producten uit je winkelmandje, of splits je bestelling op in meerdere bestellingen.
Post-translational modifications (PTMs) are of critical importance for a vast range of cellular processes such as growth control and signal transduction. Mass spectrometry (MS) can shed light on the characteristics of PTMs to gain insight into the mechanisms of numerous diseases including cancer. However, interpretation of tandem MS spectra including fragment ions with PTMs from high-throughput experiments is a complex challenge. The high number and diversity of known PTMs as well as suboptimal quality of spectra compromise the identification of PTMs in MS experiments. In this book, an efficient algorithm for the computational interpretation of tandem MS spectra including fragment ions with PTMs is described. Information on both precursor and fragment ion level is utilized and an arbitrary number of PTMs is considered. A robust statistical noise intensity model is developed to compensate for low spectrum quality. Finally, the algorithm is successfully applied on the fragment spectra in the PRIDE proteomics data repository to render it suitable for statistical machine learning investigations.