Standaard Boekhandel gebruikt cookies en gelijkaardige technologieën om de website goed te laten werken en je een betere surfervaring te bezorgen.
Hieronder kan je kiezen welke cookies je wilt inschakelen:
Technische en functionele cookies
Deze cookies zijn essentieel om de website goed te laten functioneren, en laten je toe om bijvoorbeeld in te loggen. Je kan deze cookies niet uitschakelen.
Analytische cookies
Deze cookies verzamelen anonieme informatie over het gebruik van onze website. Op die manier kunnen we de website beter afstemmen op de behoeften van de gebruikers.
Marketingcookies
Deze cookies delen je gedrag op onze website met externe partijen, zodat je relevantere communicatie op onze eigen website en relevantere advertenties van Standaard Boekhandel op externe platformen te zien krijgt.
Je kan maximaal 250 producten tegelijk aan je winkelmandje toevoegen. Verwijdere enkele producten uit je winkelmandje, of splits je bestelling op in meerdere bestellingen.
Volume 5 of Biomembranes covers an important group of membrane proteins, the ATPases. The P-type ATPases couple the hydrolysis of ATP to the movement of ions across a membrane and are characterized by the formation of a phosphoyrlated intermediate. Included are the plasma membrane and muscle sarcoplasmic reticulum Ca2+ -ATPases, the (Na+ -K+) -ATPase, the gastric (H+ -K+) -ATPase, the plasma membrane H+ -ATPase of fungi and plants, the Mg2+ - transport ATPase, the Salmonella typhimurium, and the K+ -ATPase of Escherichia coli, KdpB. The other important classes of ATPase in eukaryotic systems are the vacuolar H+ -ATPases and the F0F1 ATP synthase, and, in bacteria, the anion-translocating ATPases, responsible for resistance to arsenicals and antimonials, and the (Na+ -Mg2+) -ATPase of Acholeplasma. Finally, eukaryotic systems contain a variety of ectonucleotidases important, for example, in hydrolysis of extracellular ATP released as a cotransmitter from cholinergic and adrenergic nerve terminals. Volume 5 of Biomembranes explores structure-function relationships for these mebrane-bound ATPases.